研究了不同宿主来源的oα-环糊精葡萄糖基转移酶(α-CGT)经化学修饰后的热稳定变化，首先通过阴离子交换和疏水色谱分离纯化了来源于Paenibacillus macerans的天然α-CGT酶以及来源于Escherichia coli和Bacillus subtilis的重组α-CGT酶，再将α-CGT酶置于50 ℃水浴30 min测残酶活，发现α-CGT酶残酶活分别为28％，30％和25％。首次采用戊二醛交联的方法研究了化学修饰对提高重组α-CGT酶稳定性的影响，E. coli重组表达的α-CGT酶经戊

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人工智能课的实验，里面有源码和实验报告，α-β剪枝一字棋

α粒子散射模拟 可以很直观地表现出粒子在不同位置的散射角大小

给定α、β系数条件下，验证常增益α-β滤波

用蛋白质提取液提取膜结合Gq蛋白α亚基并SDS-PAGE电泳,利用TanonGIS凝胶图像处理系统分析其含量。光暗条件下,在3种溶液孵育后的感光细胞中都提取到了42kDa的膜结合Gq蛋白α亚基。高钙溶液、生理溶液、低钙溶液孵育后的感光细胞中膜结合Gq蛋白α亚基的含量,光适应组分别是4.58%、4.63%、5.05%;暗适应组分别是4.56%、4.94%、5.13%。

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